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禽巴氏杆菌C48-1株成熟外膜蛋白H基因的原核融合表达

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曹素芳[1,2] 黄青云[1] 韩先干[1] 陈红英[3] 邓究方[1]

[1]华南农业大学,广东广州510642 [2]郑州牧业工程高等专科学校,河南郑州450011 [3]河南农业大学,河南郑州450002

《中国预防兽医学报》

2006年第28卷第1期

摘　　要:

根据禽巴氏杆菌5：A C48-1株OmpH全长基因序列设计一对特异性引物，经PCR扩增获得成熟外膜蛋白H基因（OmpmH），将OmpmH片段非定向插入原核表达载体pGEX-6p-1中，构建重组表达质粒pGEX—OmpmH。转化大肠杆菌BL21（DE3），在IPTG诱导下表达融合蛋白GST—OmpmH。SDS—PAGE结果显示．GST—OmpmH约为63Ku，与预期的大小一致。Westernblot检测结果表明，GST—OmpmH能与C48-1外膜蛋白免疫血清发生特异性反应，证明C48-1 ompmH原核融合表达成功。其可溶性蛋白经亲和层析纯化，得到了纯度较高的目的蛋白OmpmH。为进一步研究禽巴氏杆菌C州OmpmH的免疫原性奠定了基础。 (共4页)