生物学 >> 生物物理学报 >> 2004年20卷4期 >> 摘要

压强温度耦合作用下小蛋白去折叠过程的分子动力学模拟

评论推荐

下载全文

王吉华[1] 张志勇[2] 刘海燕[3] 施蕴渝[3]

[1]山东省德州学院生命科学研究所德州253023 [2]SchoolofHealthInformationSciences,UniversityofTexasHealthScienceCenter,Houston,USA [3]中国科学技术大学生命科学学院合肥230027,UniversityofTexasHealthScienceCenter,Houston,USA

《生物物理学报》

2004年第20卷第4期

摘　　要:

在不同温度(280～540K)和压强(1×10^2～8×10^5kPa)的耦合作用下，对GB1(the B1 domain of protein G)进行了56次独立分子动力学模拟，模拟时间达88．8 ns。在此基础上，研究了压强和温度对GB1去折叠过程的耦合效应。结果表明，压强对温度去折叠过程有明显影响，改变了蛋白质二级结构去折叠速度和蛋白质去折叠过程发生事件的先后次序。相同温度下，GBl的α-螺旋和β-折叠的稳定性随压强增大而提高；可及性表面积和其它结构特性参数随压强增大而减小。适度的压强(如2×10^5kPa)会抑制温度导致的GB1二级结构去折叠速度，而更大的压强(如8×10^5kPa)又加速了GB1的去折叠速度。在模拟的温度范围，当压强为100和2×10^5kPa时，GB1疏水核协同暴露于水，而5×10^5和8×10^5kPa时没出现此现象，这与最近的高压变性实验结果一致。 (共8页)