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突触结合蛋白Ⅰ的C2A结构域的两种膜结合状态及Ca^2＋引发的插膜
贺雨虹 李湘辉 王福 薛毅 隋森芳 清华大学生物科学与技术系，生物膜和膜生物工程国家重点实验室，北京100084
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摘要：突触结合蛋白(synaptotagmin)Ⅰ是神经细胞突触囊泡上的一个膜整合蛋白，C2A是它的具有重要功能的近膜胞质片段，近年来的研究表明，突触结合蛋白Ⅰ在Ca^2+引发的神经递质快速释放过程中起到Ca^2+感受器的作用，而C2A结构域与神经细胞的突触前膜的相互作用与其Ca^2+感受器的功能密切相关，但是其作用机制还不清楚．利用气／液单层膜技术结合表面密度的测量，发现C2A存在两种膜结合状态：无Ca^2+时，以静电作用力为主的表面吸附状态；有Ca^2+时，静电力起部分作用的插膜状态．两种状态时C2A都倾向于与带负电荷，如磷脂酰丝氨酸的磷脂膜结合．将C2A转染表达在PC12和HEK-293细胞中，利用免疫染色和Western blot检测也表明，C2A在有无Ca^2+存在的情况下都主要存在于膜附近.实验结果提示，突触结合蛋白Ⅰ作为Ca^2+感受器的可能分子机制：突触结合蛋白Ⅰ的C2A的表面吸附功能在囊泡锚定或活化时协助囊泡附着在活化区，当细胞内Ca^2+浓度迅速增加，C2A Ca^2+依赖的插入负电荷膜的特点可以将囊泡拉近突触前膜，加之同时和其他蛋白，如SNARE复合物的作用引发膜的融合。 | |
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| 格式：PDF 页数：6 页 页码范围：1524-1529页 | ||
| 学科分类： | ||
| 关 键 词：突触结合蛋白Ⅰ C2A结构域 磷脂单层膜 临界插膜压 免疫染色 Western blot 钙离子 | ||
| 来源期刊：《科学通报》2003年 第14期 | ||
| 收录数据库：中文科技期刊数据库 | ||
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