延胡索纤溶酶的分离纯化及部分性质

顾昌玲[1] 朱宝成[1,2] 周艳芬[1,2] 胖铁良[2] 赵晓瑜[1]

[1]河北大学生命科学学院,河北保定071002 [2]河北农业大学生命科学学院,河北保定071000

摘  要:

目的 从延胡索(Rhizoma corydalis)中分离纯化具有溶解纤维蛋白活性的单体蛋白单一组分,并对粗酶性质做初步研究。方法利用硫酸铵分级沉淀和阴离子交换色谱从延胡索中纯化纤溶酶。结果从延胡索中纯化出两种纤溶酶,表观相对分子质量分别为33000和59000。粗酶用丝氨酸蛋白酶抑制剂鉴定为丝氨酸蛋白酶,ED-TA对酶活没有抑制作用。延胡索纤溶酶粗酶体外溶纤性质主要表现为激酶活性,在4~50℃活性稳定,50~75℃酶活有所下降;最适pH值为8.0,在pH3、0左右,仍能保留大部分酶活;能抵抗胰蛋白酶水解和胃蛋白酶的作用。结论延胡索纤溶酶性质稳定,有希望研发成为一种溶栓新药。
页  数:
共5页
页码范围:
81-84页,88页
关 键 词:
延胡索 纤溶酶 分离

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