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基于不同交联方法的丝素蛋白水凝胶合成研究认领

作者：

陆沁芙

学位授予单位：

北京化工大学

摘要：

丝素蛋白是蚕丝经过脱胶处理后得到的一种天然大分子蛋白质,因其具有良好的生物相容性而备受关注。由丝素蛋白为原料合成的水凝胶在食品日化、生物医学等方面有着广泛的应用。丝素蛋白与β-环糊精可形成稳定的包合复合物,这一行为是由β-环糊精与丝蛋白中的氨基酸侧链(如酪氨酸、组氨酸、苯丙氨酸、色氨酸)之间的主-客体相互作用所驱动的,该特性为两者之间的超分子组装提供了可能性,本论文将该特性用于构建物理交联超分子水凝胶以及物理化学双交联超分子水凝胶,提出了新的丝素蛋白基水凝胶的组装设计策略;同时利用丝素蛋白中含有的丰富的酪氨酸残基,在光源下引发三联吡啶钌(Ru(Ⅱ))诱导丝素蛋白成胶,并通过过硫酸铵引发酶的固定,拓展了丝素蛋白水凝胶的应用场景。具体研究内容及结论如下。首先本论文研究了物理交联超分子水凝胶的形成,物理交联位点为聚-β-环糊精与丝素蛋白之间的主-客体相互作用,得到的水凝胶压缩模量可达0.42±0.1 MPa,在此基础上,为了验证超分子组合的可行性以及超分子组合的可控性,得到了不同溶剂制备的再生丝素蛋白与聚-β-环糊精之间进行交联的水凝胶,利用丝蛋白中酪氨酸的可控性,调整了水凝胶的机械性能与粘弹性,得到了力学性能与流变特性不同的水凝胶。在上述研究结果的基础上,本论文进一步研究了物理化学双交联超分子水凝胶,利用β-环糊精拥有的大量活性羟基,用戴斯马丁氧化剂和2-碘氧基苯甲酸对其进行氧化后得到了β-环糊精单醛与β-环糊精多醛,将其分别与丝素蛋白进行交联,物理交联位点为β-环糊精醛基与丝素蛋白之间的主-客体相互作用,化学交联位点为丝素蛋白中的氨基与醛基之间的席夫碱反应,对得到的水凝胶进行力学性能与流变特性的表征,与通过物理交联得到的水凝胶进行对比以探讨共轭方式对水凝胶性质的影响,发现增加了化学交联位点的水凝胶表现出了更优秀的机械性能,压缩模量可达0.88±0.03 MPa。本论文研究了Ru(Ⅱ)介导的丝素蛋白基光化学交联水凝胶,以丰富丝素蛋白基的交联策略并拓展其应用,并进一步将该水凝胶用于酵母菌酶的固定,固定效率可达100%,同时发现能够使得酵母菌酶在严苛的酸性条件下也能表现出良好的酶活性,并且在不同p H值下表现出稳定的活性,表明了丝素蛋白在固定酶方面有着巨大的应用潜力。本论文内容不仅提供了新型的丝素蛋白基水凝胶,而且还扩展了蛋白质基水凝胶的超分子组装设计策略,并且开拓了水凝胶的应用前景。

摘要译文

关键词：

丝素蛋白; 环糊精; 主-客体相互作用; 光化学交联; 水凝胶

学位年度：

2024

学位类型：

硕士

学科专业：

化学工程与技术

导师：

孙宝昌

中图分类号：

TQ427.26;TQ427.2[胶体种类]

学科分类号：

081702[化学工艺]

D O I：

10.26939/d.cnki.gbhgu.2024.001997